94118-83-9 Dehydrogenase-Metallionen des apfelsauren Salzes des Enzympräparat-MDH

Temperatur der Dehydrogenase des apfelsauren Salzes (MDH) und der Einfluss von Metallionen; MDH; Enzym; 94118-83-9

Temperatur der Dehydrogenase des apfelsauren Salzes (MDH) und der Einfluss von Metallionen
Dehydrogenase des apfelsauren Salzes (MDH) wird allgemein in den verschiedenen Organismen wie Tieren, Anlagen, Bakterien, etc. gefunden. Sie ist eins der Schlüsselenzyme im biologischen Zuckermetabolismus und kann die umschaltbare Umwandlung zwischen apfelsaurem Salz und Oxaloacetat katalysieren. MDHs spielen eine wichtige Rolle in einer Vielzahl von physiologischen Tätigkeiten von Zellen, einschließlich mitochondrischen aktiven Sauerstoffmetabolismus des Energiestoffwechsels und der Anlage.

Biochemische Eigenschaften der Dehydrogenase des apfelsauren Salzes
1. optimaler pH und optimale Temperatur
Das optimale pH von MDHs ist, ungefähr 8,0 verhältnismäßig alkalisch. Zum Beispiel hat MDH von Streptomyces und von Escherichia Coli (EcMDH) die höchste Enzymaktivität bei pH 8,1. Die optimale Reaktionstemperatur von MDHs ist 40~65℃. Zum Beispiel ist die optimale Temperatur von Bacillus-subtilis MDH und schweineartiges myokardiales MDH über 50℃, und Bacillus Stearothermophilus (BMDH) hat gute Stabilität an 65℃. Wenn die Temperatur zu den Extrema neigt, sind das MDHs der meisten Spezies nicht sehr aktiv, aber MDH von den psychrophilischen Bakterien (AaMDH) behält noch hohe Tätigkeit an ungefähr 4℃ bei, und MDH von thermophilen Bakterien kann möglicherweise an 90℃ die Tätigkeit von 1h noch ungefähr beibehalten, dieser Unterschied wird verursacht durch die Präferenz von bestimmten Rückständen im aktiven Standort, die Verteilung von Substrat- und Nebenfaktorngebühren und die Ionpaarinteraktion zwischen Untereinheiten.

2. Wärmebeständigkeit
EcMDH und Bacillus-subtilis MDH haben schlechte Wärmebeständigkeit. Bacillus Stearothermophilus BsMDH ist bei hohen Temperaturen ziemlich stabil. Die thermophilen Bakterien AaMDH ist hitzelabil, die vermutlich mit der Anzahl von Wasserstoffbindungen, die Zahl und die Position des Prolins oder glycinase Moleküle zusammenhängt, und ihre Interaktion. In der Umwelt der niedrigen Temperatur ist Glyzerin der beste Stabilisator, zum von MDHs-Tätigkeit beizubehalten, während cyclopolyol und Sorbitol MDHs-Tätigkeit an der hohen Temperatur beibehalten können. Das Prinzip dieser Stabilisierung ist möglicherweise, dass die Interaktion zwischen der Hydroxylgruppe und dem Enzymmolekül oder dem Alkohol die Dielektrizitätskonstante des Mediums verringert und den hydrophoben Effekt des Enzymmoleküls verstärkt, damit das Enzymei weniger durch Wassermoleküle beeinflußt wird.
3. Der Einfluss von Metallionen
Verschiedene belastete Ionen haben verschiedene Effekte auf die Tätigkeit von MDHs und die Stabilität von Proteinen. Die Studie von verschiedenen Metallionen auf Mungobohne MDH zeigt die: K+ hat einen aktivierenden Effekt; Mg2+ und Ca2+ haben geringe Wirkung auf Enzymaktivität; Zn2+, P2+ und Cu2+ tun Enzymaktivität hat verschiedene Grade an Hemmung, von denen Cu2+-Hemmung das stärkste ist. Wenn seine Konzentration 1M ist, wird 97% von Enzymaktivität gehemmt.
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